home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ The Arsenal Files 6 / The Arsenal Files 6 (Arsenal Computer).ISO / health / med9604b.zip / M9640649.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-03-04  |  4KB  |  55 lines
  1.        Document 0649
  2.  DOCN  M9640649
  3.  TI    Humoral response to oligomeric human immunodeficiency virus type 1
  4.        envelope protein.
  5.  DT    9604
  6.  AU    Richardson TM Jr; Stryjewski BL; Broder CC; Hoxie JA; Mascola JR; Earl
  7.        PL; Doms RW; Department of Pathology, University of Pennsylvania,
  8.        Philadelphia; 19104, USA.
  9.  SO    J Virol. 1996 Feb;70(2):753-62. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96135183
  11.  AB    The humoral immune response to human immunodeficiency virus type 1
  12.        (HIV-1) is often studied by using monomeric or denatured envelope
  13.        proteins (Env). However, native HIV-1 Env complexes that maintain
  14.        quaternary structure elicit immune responses that are qualitatively
  15.        distinct from those seen with monomeric or denatured Env. To more
  16.        accurately assess the levels and types of antibodies elicited by HIV-1
  17.        infection, we developed an antigen capture enzyme-linked immunosorbent
  18.        assay using a soluble, oligomeric form of HIV-1IIIB Env (gp140) that
  19.        contains gp120 and the gp41 ectodomain. The gp140, captured by various
  20.        monoclonal antibodies (MAbs), retained its native oligomeric structure:
  21.        it bound CD4 and was recognized by MAbs to conformational epitopes in
  22.        gp120 and gp41, including oligomer-specific epitopes in gp41. We
  23.        compared the reactivities of clade B and clade E serum samples to
  24.        captured Env preparations and found that while both reacted equally well
  25.        with oligomeric gp140, clade B seras reacted more strongly with
  26.        monomeric gp120 than did clade E samples. However, these differences
  27.        were minimized when gp120 was captured by a V3 loop MAb, which may lead
  28.        to increased exposure of the CD4 binding site. We also measured the
  29.        ability of serum samples to block binding of MAbs to epitopes in gp120
  30.        and gp41. Clade B serum samples consistently blocked binding of
  31.        oligomer-dependent MAbs to gp41 and, to a slightly lesser extent, MAbs
  32.        to the CD4 binding site in gp120. Clade E serum samples showed
  33.        equivalent or greater blocking of oligomer-dependent gp41 antibodies and
  34.        considerably less blocking of CD4-binding-site MAbs. Finally, we found
  35.        that < 5% of the antibodies in clade B sera bound to epitopes present
  36.        only in monomeric gp120, 30% bound to epitopes present in both monomeric
  37.        gp120 and oligomeric gp140, and 70% bound to epitopes present in
  38.        oligomeric gp140, which includes gp41. Thus, captured oligomeric Env
  39.        closely reflects the antigenic characteristics of Env protein on the
  40.        surface of virions and infected cells, retains highly conserved epitopes
  41.        that are recognized by antibodies raised against different clades, and
  42.        makes it possible to detect a much greater fraction of total anti-HIV-1
  43.        Env activity in sera than does native monomeric gp120.
  44.  DE    Animal  Antibodies, Monoclonal/IMMUNOLOGY  Cell Line  Cells, Cultured
  45.        Enzyme-Linked Immunosorbent Assay/*METHODS  Gene Products,
  46.        env/*IMMUNOLOGY  Human  HIV Antibodies/BLOOD/*IMMUNOLOGY  HIV
  47.        Antigens/*IMMUNOLOGY  HIV Envelope Protein gp120/IMMUNOLOGY  HIV
  48.        Envelope Protein gp41/IMMUNOLOGY  HIV Seropositivity/BLOOD/IMMUNOLOGY
  49.        HIV-1/*IMMUNOLOGY/ISOLATION & PURIF  Recombinant Fusion
  50.        Proteins/IMMUNOLOGY  Support, U.S. Gov't, P.H.S.  JOURNAL ARTICLE
  51.  
  52.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  53.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  54.  
  55.